Botulismo: struttura chimica

1 Novembre 2012 - di Krizia Ribotta
Raffigurazione del Clostridium botulinum all’interno di una vaso sanguigno.

Il “Clostridium botulinum” è un batterio anaerobico obbligato, sporigeno, gram+, a forma di bastoncino, i cui organismi si trovano o nel suolo o nei sedimenti marini. Da ciò ne deriva che, trovandosi nel sottosuolo, possono contaminare anche gli ortaggi coltivati in superficie.

La proteasi, batterica o tissutale, taglia le tossine in un punto particolare che è fortemente proteasi-sensibile, generando così le neurotossine attive a doppia catena composte da una catena pesante (H, 100 kDa) che, per mezzo di ponti disolfuro, è unita ad una catena leggera (L, 50 kDa), la quale, a sua volta, è associata ad un atomo di zinco. Questo legame S-S svolge un ruolo fondamentale per la penetrazione della cellula e la sua divisione tramite riduzione elimina la tossicità.

La catena pesante può essere funzionalmente divisa in un dominio amminoterminale (Hn) e in uno carbossiterminale (Hc), mentre quella  leggera (amminoacidi 1-448) si comporta come una zinco-endopeptidasi con attività proteolitica concentrata sulla coda N-terminale. La catena pesante (amminoacidi 449-1280) fornisce specificità colinergica e incentiva la traslocazione della catena leggera attraverso la membrana endosomica del neurotrasmettitore. Se il ponte disolfuro che lega le due catene viene rotto prima che la catena leggera venga internalizzata dalla cellula, essa non può entrare nella membrana del terminale assonico e si ha una perdita virtualmente totale della tossicità.

La tossina nel complesso è piuttosto stabile, specialmente in condizioni acidiche (pH da 3,5 a 6,5), e neurotossina può essere separata dai componenti non tossici per essere purificata con una cromatografia a scambio ionico. Sebbene le spore botuliniche siano relativamente resistenti al calore, la tossina di per sé è sensibile al calore, infatti, scaldandola a 80°C per 30 minuti, o a 100°C per 10, se ne distrugge la parte attiva.

Ribotta Krizia
01 novembre 2012

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